SINTESI PROTEICA

La sintesi proteica avviene nei ribosomi dove i venti aminoacidi rappresentati nelle proteine vengono legati in varie sequenze, comunque diverse per ogni singola proteina. La prima tappa é rappresentata dalla reazione di un aminoacido con ATP e con un enzima che attiva l’aminoacido. L’aminoacido attivato si lega ad una molecola specifica di RNAt (esistono circa 20 molecole di RNAt, una per ogni aminoacido) ed il complesso RNAt-aminoacido-adenilato si attacca allo stampo di RNAm in un preciso punto dove esistono 3 basi complementari che l’RMAm   porta alla sua estremità attiva. Il codice genetico dettato dal DNA è così costituito da terzetti, cioè sequenze di tre basi puriniche o pirimidiniche, ciascuna delle quali é specifica per un particolare aminoacido. Le proteine, come detto, si formano nei ribosomi a partire dalla terminazione aminica dell’aminoacido che avvia tale processo, allungandosi poi di un aminoacido alla volta. Durante la intesi proteica l’RNA-messaggero si attacca alla sottounità 30 S del ribosoma, mentre la catena polipeptidica in via di formazione si attacca alla sottounità 50 S;     RNAt si attacca ad ambedue. Quando il ribosoma, che si muove lungo la molecola del RNAm, raggiunge l’estremità, libera la proteina e la molecola di RNAt è di nuovo pronta per essere utilizzata. Attraverso questi affascinanti, ma complessi meccanismi vengono sintetizzate tutte le proteine del nostro corpo che, come detto precedentemente, rappresentano oltre    50% dei componenti organici e circa il 14-18% del peso corporeo totale.

REAZIONI DI DEAMINAZIONE E TRANSAMINAZIONE POOL METABOLICO COMUNE

Quando gli aminoacidi non vengono utilizzati nelle sintesi proteiche possono seguire diverse vie. Possono, per esempio, essere ossidati direttamente con produzione di energia o essere trasformati in glicidi e lipidi nelle interconversioni che intervengono fra il “pool aminoacidico” e il “pool metabolico comune”. Le interconversioni fra gli aminoacidi e i prodotti della demolizione glucidica o lipidica a livello del comune pool metabolico e del ciclo di Krebs, implicano la rimozione ed il trasferimento di gruppi aminici. In definitiva gli aminoacidi possono essere direttamente bruciati con produzione di energia o possono essere trasformati in lipidi e glucidi nelle interconversioni che intervengono tra il pool aminoacidico e quello metabolico. Ciò avviene attraverso: – DEAMINAZIONE: può essere idrolitica, ossidativa o riduttiva; consiste nel privare un aminoacido del gruppo aminico NH2, trasformandolo nel rispettivo chetoacido (deaminazione ossidativa) con liberazione di ammoniaca: esempio di deaminazione ossidativa che ha luogo nel fegato: aminoacidoossidasi CH-NH2 -2H       > C=NH +H20—-> C=0 + NH3 FAD+ COOH                       COOH          COOH aminoacido            aminoacido      chetoacido –TRANSAMINAZIONE: consiste nel trasferimento del gruppo aminico da un aminoacido ad un chetoacido ad opera di specifiche transaminasi. coenzima delle transaminasi è il piridossalfosfato (gruppo prostetico della vit. B6). I più significativi processi di transaminazione che hanno sede nei tessuti sono:

  Come si deduce da queste reazioni, la transaminazione avviene con la conversione di un aminoacido nel corrispondente chetoacido e con la simultanea conversione di un altro chetoacido in aminoacido. Attraverso queste reazioni è possibile fare entrare i protidi nel metabolismo glicidico e viceversa; infatti composti che derivano dal metabolismo glucidico come l’ac. piruvico, l’ac. alfachetoglutarico, l’ac. ossalacetico, sono convertiti in aminoacidi cioè in prodotti del metabolismo protidico come l’alanina, l’ac. glutammico, l’ac. aspartico. Aminoacidi come la treonina e la valina e moltri altri aminoacidi, mediante reazioni reversibili, danno luogo a prodotti facilmente trasformabili in glucosio (sono aminoacidi glucogenici). Le interconversioni sono anche frequenti con il metabolismo lipidico; la leucina, l’isoleucina, la fenilalanina, la tirosina si convertono in ac. acetoacetico (corpo chetonico) che deriva dal metabolismo lipidico e tali aminoacidi sono detti chetogenici. In generale, in quasi tutte le reazioni di transaminazioni ii chetoacido che accetta il gruppo -NH2 è l’ac. alfa-chetoglutarico che si trasforma in acido glutammico, il quale viene deaminato perdendo ammoniaca e riformando l’ac. alfa-chetoglutarico. FORMAZIONE DELL’UREA Quasi tutta l’ammoniaca derivante dalla deaminazione degli aminoacidi viene convertita principalmente nel fegato, ma in minor misura anche nel cervello, in urea e sotto questa forma escreta nelle urine. L’ammoniaca, tossica per l’organismo, si lega all’ac. glutammico che si trasforma in glutammina, e sotto questa forma, non tossica, viene trasportata dal sangue al rene dove in piccola parte idrolizzata, viene eliminata come tale; un maggior quantitativo di glutammina viene, però, trasportato nel fegato dove l’ammoniaca liberata viene trasformata in urea (ureogenesi). Dal sangue l’urea va ai reni dove viene eliminata. CICLO DELL’UREA: La sintesi dell’urea lungo il ciclo, appunto, dell’urea (ciclo di Krebs-Hensleit) implica la conversione dell’ornitina in citrullina e poi in arginina, dopo di che si stacca l’urea e si rigenera l’ornitina. SINTESI DI AMINE BIOGENE Molte amine biogene derivano dalla decarbossilazione di alcuni aminoacidi. Esempio:

  Secondo questo schema gli aminoacidi si trasformano in amine primarie, di notevole importanza biologica, come le catecolamine, istamina, serotonina etc., con liberazione di anidride carbonica. Gli enzimi aminoacidodecarbossilasi sono tutti piridossalfosfato (gruppo prostetico della vit. B6) dipendenti.